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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Pyruvatdehydrogenase-Komplex</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Pyruvatdehydrogenase-Komplex</h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0045254">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

Der Pyruvatdehydrogenase-Komplex (PDC) ist ein sehr großer <a href="Multienzymkomplex" title="Multienzymkomplex">Multienzymkomplex</a>, der die irreversible <a href="Oxidative_Decarboxylierung" title="Oxidative Decarboxylierung">oxidative Decarboxylierung</a> von <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysiert</a>. Er ist für die Energiegewinnung aus <a href="Kohlenhydrate" title="Kohlenhydrate">Kohlenhydraten</a>, beispielsweise D-<a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>, essenziell nötig, da er die <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> mit dem <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a> verbindet.

Ein funktionierender Pyruvatdehydrogenase-Komplex wurde in jedem <a href="Aerobie" title="Aerobie">aeroben</a> <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryot</a> sowie aeroben <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryot</a> gefunden.<a href="#cite_note-1">[1]</a> Bei fakultativ anaeroben Bakterien ist der Komplex unter <a href="Anaerobie" title="Anaerobie">anaeroben</a> Bedingungen inaktiv. Obligat anaerobe Bakterien wie <a href="Clostridien" title="Clostridien">Clostridien</a> oder aerobe <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> verwenden dagegen eine Pyruvat-Ferredoxin-Oxidoreduktase.

Mit den anderen Multienzymkomplexen: <a href="%CE%91-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex" title="Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex">α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OGDC), dem <a href="2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex" title="2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex">2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OADHC) und dem verzweigtkettigen α-Ketosäure-Dehydrogenase-Komplex (BCKDC) gehört der Pyruvatdehydrogenase-Komplex zu der Familie der 2-Oxosäure-Dehydrogenasen-Komplexe.<a href="#cite_note-2">[2]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

Der Komplex findet sich bei Eukaryoten in der <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">mitochondrialen</a> Matrix, bei Prokaryoten im <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a><a href="#cite_note-3">[3]</a> und bei <a href="Pflanzen" class="mw-redirect" title="Pflanzen">Pflanzen</a> zusätzlich in <a href="Plastid" title="Plastid">Plastiden</a>.<a href="#cite_note-4">[4]</a> Er besteht aus multiplen Kopien dreier <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>-Untereinheiten, die jede für sich eine Teilreaktion katalysieren. Die <a href="Aktives_Zentrum" title="Aktives Zentrum">aktiven Zentren</a> der jeweiligen Untereinheiten sind dabei eng benachbart:<a href="#cite_note-Garret-5">[5]</a>

</caption>

<th>Untereinheit

</th>

<th><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC-Nummer</a>

</th>

<th>Name

</th>

</th>

<th><a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofactor</a>

</th></tr>

<tr>

<td>E1

</td>

</td>

<td><a href="Pyruvatdehydrogenase_E1" title="Pyruvatdehydrogenase E1">Pyruvatdehydrogenase</a>

</td>

<td>PDHA1, PDHB

</td>

<td><a href="Thiaminpyrophosphat" title="Thiaminpyrophosphat">Thiaminpyrophosphat</a> (TPP)

</td></tr>

<tr>

<td>E2

</td>

</td>

<td><a href="Dihydrolipoyl-Transacetylase" title="Dihydrolipoyl-Transacetylase">Dihydrolipoyl-Transacetylase</a>

</td>

</td>

<td><a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a>, <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a>

</td></tr>

<tr>

<td>E3

</td>

</td>

<td><a href="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase" title="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase">Dihydrolipoyl-Dehydrogenase</a>

</td>

<td><a href="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase" title="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase">DLD</a>, PDHX

</td>

</td></tr></tbody></table>

</div>

Der gesamte Komplex zählt in Eukaryoten zu einem der größten, bekannten <a href="Multienzymkomplex" title="Multienzymkomplex">Multienzymkomplexe</a>. Er hat einen Durchmesser von ca. 500 <a href="%C3%85ngstr%C3%B6m_(Einheit)" title="Ångström (Einheit)">Å</a> und eine molare Masse von 9,5 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Megadalton</a>.<a href="#cite_note-Garret-5">[5]</a> Die Kernstruktur, ein <a href="Dodekaeder" title="Dodekaeder">Dodekaeder</a>, wird von 60 E2-Untereinheiten gebildet, die an den 20 Ecken des Dodekaeders Trimere bilden. An diese Kernstruktur sind 30 E1 Heterotetramere und 12 E3-Homodimere lokalisiert. Darüber hinaus findet sich noch ein E3-Bindeprotein, (E3BP), welches die E3-Untereinheiten an den Gesamtkomplex bindet.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

Bakterien haben eine etwas andere Zusammensetzung des Komplexes. Am besten ist der PDC aus <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a> untersucht, was auf die Arbeiten von Lester Reed zurückgeht.<a href="#cite_note-Biochemie-7">[7]</a> Der Kern des PDC von Escherichia coli ist ein kubischer Komplex aus 24 E2-Untereinheiten, wobei 8 E2-Homotrimere die Ecken des Würfels besetzen.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Es gibt aber auch einige <a href="Gram-F%C3%A4rbung" title="Gram-Färbung">Gram-negative</a> Bakterien, deren Kernstruktur wie die bei Eukaryoten aufgebaut ist. Die Untereinheiten E1 und E3 werden als periphere Untereinheiten bezeichnet und binden jeweils als Homodimere an die PDC Kernstruktur. Lange Zeit wurde angenommen, dass 12 E1-Homodimere und 6 E3 Homodimere an den kubischen Kern aus 24 E2 Untereinheiten binden.<a href="#cite_note-Biochemie-7">[7]</a> Erst die Rekonstitution des gesamten PDC aus den einzelnen Untereinheiten in vitro zeigte, dass der mit E1- und E3-Homodimeren gesättigte PDC 16 E1-Dimere und 8 E3-Dimere gebunden hat und eine Gesamtmasse von 5.6 MDa besitzt.<a href="#cite_note-9">[9]</a>

An den enzymatischen Reaktionen von PDC sind drei <a href="Coenzym" class="mw-redirect" title="Coenzym">Cofaktoren</a> beteiligt: <a href="Thiaminpyrophosphat" title="Thiaminpyrophosphat">TPP</a> (gebunden an E1), kovalent an E2 gebundenes <a href="Liponamid" class="mw-redirect" title="Liponamid">Liponamid</a> und an E3 gebundenes <a href="Flavin-Adenin-Dinukleotid" title="Flavin-Adenin-Dinukleotid">FAD</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Die_Reaktion">Die Reaktion</h2></div>

Bei der <a href="Oxidative_Decarboxylierung" title="Oxidative Decarboxylierung">oxidativen Decarboxylierung</a> wird vom Pyruvat (C3) <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">Kohlenstoffdioxid</a> (CO2) abgespalten und ein NADH gewonnen. Dabei wird eine energiereiche Thioesterbindung zwischen Coenzym A und dem Acetatrest gebildet, so dass <a href="Acetyl-CoA" class="mw-redirect" title="Acetyl-CoA">Acetyl-CoA</a> entsteht. Die Energie hierfür stammt aus der Decarboxylierung. Die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-CoA ist unter physiologischen Bedingungen irreversibel.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Teilschritte">Teilschritte</h3></div>

<ul><li>Die Decarboxylierung von Pyruvat erfolgt mit Hilfe der <a href="Pyruvatdehydrogenase_E1" title="Pyruvatdehydrogenase E1">Pyruvatdehydrogenase (E1)</a> des Pyruvatdehydrogenase-Komplex (A). Bei dieser katalysierten Reaktion ist <a href="Thiaminpyrophosphat" title="Thiaminpyrophosphat">Thiaminpyrophosphat</a> (TPP) die prosthetische Gruppe und bildet eine Atombindung mit Pyruvat. Das Reaktionsprodukt ist Hydroxyethyl-TPP und CO2. Diese Hydroxyethylgruppe wird zu einer Acetylgruppe <a href="Oxidation" title="Oxidation">oxidiert</a> und von Liponamid übernommen, so dass eine energiereiche Thioesterbindung, S-Acetylliponamid (B), entsteht. Liponamid ist an der Transacetylase-Untereinheit kovalent gebunden. Die Disulfidgruppe des Liponamids wird bei dieser Reaktion zur Disulfhydrylform reduziert.</li></ul>

<ul><li>Der Acetylrest von Acetylliponamid wird auf <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">Coenzym A</a> übertragen, somit entstehen <a href="Acetyl-CoA" class="mw-redirect" title="Acetyl-CoA">Acetyl-CoA</a> und Dihydroliponamid (C). Dies wird von der <a href="Dihydrolipoyl-Transacetylase" title="Dihydrolipoyl-Transacetylase">Dihydrolipoyl-Transacetylase</a> (E2) katalysiert. Formal erfolgt bei dieser Reaktion eine Umesterung, wodurch die energiereiche Thioesterbindung erhalten bleibt.<a href="#cite_note-Stryer536-10">[10]</a></li>

<li>Dihydroliponamid wird durch die <a href="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase" title="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase">Dihydrolipoyl-Dehydrogenase</a> (E3)-Untereinheit zu Liponamid regeneriert. Dabei wird ein kovalent gebundenes FAD zu FADH2 reduziert (D), welches durch die Reduktion von NAD+ wieder regeneriert wird (E). Die Übertragung von Elektronen findet normalerweise in umgekehrter Richtung von NADH zu FAD statt. Das Elektronenübertragungspotential von FAD ist durch seine chemische Umgebung innerhalb des Proteins aber ausreichend erhöht, so dass die Reaktion ablaufen kann.<a href="#cite_note-Stryer536-10">[10]</a></li></ul>

Somit ergibt sich folgende Gesamtreaktion:

<dl><dd><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle {\ce {Pyruvat + HS-CoA + NAD+ -> Acetyl-CoA + CO2 + NADH + H+}}}">

<mtext>Pyruvat</mtext>

</mrow>

<msup>

</mrow>

</msup>

<mtext>Acetyl</mtext>

</mrow>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

<msup>

</mrow>

</msup>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle {\ce {Pyruvat + HS-CoA + NAD+ -> Acetyl-CoA + CO2 + NADH + H+}}}</annotation>

</semantics>

</math><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/2bf3a8bd08284e9799824fa7ef68dfbe494667c9.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -1.005ex; width:71.585ex; height:3.176ex;" alt="{\displaystyle {\mathrm {Pyruvat} {}+{}\mathrm {HS} {-}\mathrm {CoA} {}+{}\mathrm {NAD} {\vphantom {A}}^{+}{}\mathrel {\longrightarrow } {}\mathrm {Acetyl} {-}\mathrm {CoA} {}+{}\mathrm {CO} {\vphantom {A}}_{\smash[{t}]{2}}{}+{}\mathrm {NADH} {}+{}\mathrm {H} {\vphantom {A}}^{+}}}" loading="lazy"></dd></dl>

Durch die Generierung von Acetyl-CoA aus Pyruvat wird eine Verbindung zwischen der Glykolyse und Citratzyklus hergestellt. Das entstandene Acetyl-CoA kann dann mit <a href="Oxalacetat" class="mw-redirect" title="Oxalacetat">Oxalacetat</a> durch die <a href="Citrat-Synthase" title="Citrat-Synthase">Citratsynthase</a> weiter zu <a href="Citrat" class="mw-redirect" title="Citrat">Citrat</a> umgesetzt werden. Das NADH/H+ kann durch die <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> wieder reoxidiert werden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Essentialität_von_Vitamin_B1_und_Mangel">Essentialität von Vitamin B1 und Mangel</h2></div>

Der Pyruvatdehydrogenase-Komplex ist, gemäß der beschriebenen Reaktion, für alle (Netto-)Energiegewinnung aus Kohlenhydraten (im Gegensatz zu <a href="Fette" title="Fette">Fetten</a>) notwendig. Mit dem Anteil von <a href="Thiamin" title="Thiamin">Vitamin B1</a> (Thiamin) ist hierzu auch ein Vitamin nötig, also ein Stoff der von außen zugeführt werden muss. Es gibt einen erhöhten Bedarf für Thiamin bei stark erhöhter Kohlenhydratzufuhr. Bei normaler gesunder Ernährung ohne Alkoholkonsum ist eine zusätzliche Thiaminzufuhr nicht notwendig.<a href="#cite_note-11">[11]</a><a href="#cite_note-12">[12]</a><a href="#cite_note-13">[13]</a><a href="#cite_note-14">[14]</a><a href="#cite_note-15">[15]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regulation">Regulation</h2></div>

Die Endprodukte Acetyl-CoA und auch NADH können zu einer Hemmung des Pyruvatdehydrogenase-Komplexes führen (Produkthemmung). Darüber hinaus wird der Komplex auch durch zwei Modifikationen reguliert. Hierbei katalysieren eine Pyruvatdehydrogenase-Kinase (PDK) und eine Phosphopyruvatdehydrogenase-Phosphatase (PDP) die reversible <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a> des cytosolischen PDC.<a href="#cite_note-16">[16]</a> In Säugern werden drei, in Pflanzen zwei hochkonservierte <a href="Serin" title="Serin">Serinreste</a> der E1-Untereinheit durch die PDK unter <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-Verbrauch phosphoryliert. Dies bewirkt eine komplette Inaktivierung der PDC. Die Phosphatase macht die Phosphorylierung wieder rückgängig und aktiviert damit den Gesamtkomplex.

Beim Menschen wird die PDP durch <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a>- sowie <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesiumionen</a> stimuliert.<a href="#cite_note-17">[17]</a> Eine Steigerung des Calciumspiegels kann auch von <a href="Sympathomimetika#α-Sympathomimetika" class="mw-redirect" title="Sympathomimetika">α-Sympathomimetika</a> und <a href="Antidiuretisches_Hormon" title="Antidiuretisches Hormon">Vasopressin</a> hervorgerufen werden. Die PDK wird dagegen von Acetyl-CoA und NADH stimuliert, während Pyruvat, <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> und Calciumionen einen hemmenden Effekt haben. In Pflanzen ist die Aktivität der Kinase höher als die der Phosphatase, so dass sie dort noch zusätzlich reguliert werden muss. Hierbei aktiviert <a href="Ammonium" title="Ammonium">Ammonium</a> (NH4+) die PDK, während Pyruvat und ADP diese hemmen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klinische_Relevanz">Klinische Relevanz</h2></div>

Ein <a href="Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel" title="Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel">Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel</a> (PDCD) kann durch Mutationen in einem der Enzyme oder Cofaktoren entstehen, die zum Aufbau des Komplexes verwendet werden. Der wichtigste klinische Befund ist die <a href="Laktatazidose" title="Laktatazidose">Laktatazidose</a>.<a href="#cite_note-18">[18]</a> Die PDCD-Mutationen, die nachfolgend zu einem Mangel an NAD- und FAD-Produktion führen, behindern oxidative Phosphorylierungsprozesse, welche für die aerobe Atmung von zentraler Bedeutung sind. In der Folge wird Acetyl-CoA stattdessen über anaerobe Mechanismen zu anderen Molekülen wie Laktat abgebaut, was zu einem Überschuss an körpereigenem Laktat und damit verbundenen neurologischen Pathologien führt.<a href="#cite_note-19">[19]</a>

Ein Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel ist zwar selten, aber es gibt eine Reihe verschiedener Gene, die, wenn sie mutiert oder nicht funktionsfähig sind, diesen Mangel verursachen können.

Erstens enthält die E1-Untereinheit der Pyruvatdehydrogenase vier verschiedene Untereinheiten: zwei α-Untereinheiten, die als E1-α bezeichnet werden, und zwei β-Untereinheiten, die als E1-β bezeichnet werden. Das PDHA1-Gen, das in den E1-α-Untereinheiten zu finden ist, verursacht, wenn es mutiert ist, 80 % der Fälle von Pyruvatdehydrogenasemangel, da diese Mutation das E1-α-Protein kürzt. Eine verminderte Funktion des E1-α-Proteins verhindert, dass die Pyruvat-Dehydrogenase ausreichend an Pyruvat bindet, wodurch die Aktivität des Gesamtkomplexes verringert wird.<a href="#cite_note-20">[20]</a> Wenn das PDHB-Gen in der E1-β-Untereinheit des Komplexes mutiert ist, führt dies ebenfalls zu einem Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel.<a href="#cite_note-21">[21]</a>

Auch Mutationen in anderen Untereinheiten des Komplexes, wie das <a href="Dihydrolipoyl-Transacetylase" title="Dihydrolipoyl-Transacetylase">DLAT</a>-Gen in der E2-Untereinheit, das PDHX-Gen in der E3-Untereinheit sowie eine Mutation in einem Pyruvat-Dehydrogenase-Phosphatase-Gen, bekannt als PDP1, wurden auf einen Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel zurückgeführt, wobei ihr spezifischer Beitrag zum Krankheitszustand nicht bekannt ist.<a href="#cite_note-22">[22]</a><a href="#cite_note-23">[23]</a><a href="#cite_note-24">[24]</a>

Bei der Stoffwechselkrankheit der <a href="Kombinierte_Malon-_und_Methylmalonazidurie" title="Kombinierte Malon- und Methylmalonazidurie">kombinierten Malon- und Methylmalonazidurie</a> (CMAMMA) aufgrund von <a href="ACSF3" title="ACSF3">ACSF3</a>-Mangel, ist die <a href="Mitochondriale_Fetts%C3%A4uresynthese" class="mw-redirect" title="Mitochondriale Fettsäuresynthese">mitochondriale Fettsäuresynthese</a> (mtFAS) gestört, die die <a href="Pr%C3%A4kursor" title="Präkursor">Vorläufer</a>reaktion der <a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a>biosynthese darstellt.<a href="#cite_note-:0-25">[25]</a> Die Folge ist ein verminderter Lipoylierungsgrad von wichtigen mitochondrialen Enzymen, wie unter anderem des Pyruvat-Dehydrogenase- und des α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplexes (OGDC).<a href="#cite_note-:0-25">[25]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Hemmstoffe">Hemmstoffe</h2></div>

<a href="Arsen" title="Arsen">Arsen</a>(III)-verbindungen wie <a href="Arsenige_S%C3%A4ure" title="Arsenige Säure">Arsenit</a> (AsO33−) oder organische Arsenverbindungen gehen kovalente Verbindungen mit Sulfhydrylgruppen ein. Daher vermögen sie das Liponamid aus der PDC zu inaktivieren und wirken damit toxisch.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="PDC_in_Plastiden">PDC in Plastiden</h2></div>

In Pflanzen kommt der Pyruvatdehydrogenase-Komplex nicht nur in Mitochondrien vor, sondern auch in <a href="Plastide" class="mw-redirect" title="Plastide">Plastiden</a>. Dort ist er in der Bereitstellung von Acetyl-CoA für die <a href="Fetts%C3%A4uresynthese" title="Fettsäuresynthese">Fettsäuresynthese</a> involviert.<a href="#cite_note-26">[26]</a> Jedoch ist die Aktivität des Komplexes – je nach Entwicklungsstadium der Zelle – eher gering. Der größte Teil des Acetyl-CoA wird nämlich aus <a href="Acetat" class="mw-redirect" title="Acetat">Acetat</a> bezogen, was ATP-abhängig von einer Acetyl-CoA-Synthetase katalysiert wird.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Z. Hong Zhou et al.: The remarkable structural and functional organization of the eukaryotic pyruvate dehydrogenase complexes. In: Proc Natl Acad Sci USA, 2001, 98(26), S. 14802–14807 (englisch); <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11752427?dopt=Abstract">PMID 11752427</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/content/98/26/14802.full.pdf+html">pnas.org</a> (PDF).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Ketos%C3%A4ure-Dehydrogenase-Komplexe" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Ketosäure-Dehydrogenase-Komplexe">Wikibooks: Pyruvatdehydrogenase-Komplex</a> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Citratzyklus" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Citratzyklus">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Citratzyklus</a> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20140221112713/http://chemistry.gsu.edu/Glactone/PDB/Proteins/Krebs/Krebs.html">Citratzyklus mit Stellung von Pyruvat-Dehydrogenase und Moleküldarstellungen in Farbe.</a> In: chemistry.gsu.edu. Archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-position:center right!important;background-repeat:no-repeat!important}body.skin-minerva .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/OOjs_UI_icon_external-link-ltr-progressive.svg")!important;background-size:10px!important;padding-right:13px!important}body.skin-timeless .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a,body.skin-monobook .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/MediaWiki_external_link_icon.svg")!important;padding-right:13px!important}body.skin-vector .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/Link.ernal-small-ltr-progressive.svg")!important;background-size:0.857em!important;padding-right:1em!important}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fchemistry.gsu.edu%2FGlactone%2FPDB%2FProteins%2FKrebs%2FKrebs.html">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 21. Februar 2014; abgerufen am 17. Januar 2016 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APyruvatdehydrogenase-Komplex&rft.title=Citratzyklus+mit+Stellung+von+Pyruvat-Dehydrogenase+und+Molek%C3%BCldarstellungen+in+Farbe&rft.description=Citratzyklus+mit+Stellung+von+Pyruvat-Dehydrogenase+und+Molek%C3%BCldarstellungen+in+Farbe&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20140221112713%2Fhttp%3A%2F%2Fchemistry.gsu.edu%2FGlactone%2FPDB%2FProteins%2FKrebs%2FKrebs.html&rft.source=http://chemistry.gsu.edu/Glactone/PDB/Proteins/Krebs/Krebs.html&rft.language=en"> </li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-71397">Oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl CoA by pyruvate dehydrogenase.</a> reactome.org</li>

<li>Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.orpha.net/de/disease/detail/765">Pyruvat-Dehydrogenase-Mangel.</a> In: <a href="Orphanet" title="Orphanet">Orphanet</a> (Datenbank für seltene Krankheiten)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Garabed Antranikian: Angewandte Mikrobiologie. Springer, Berlin 2006, ISBN 3-540-24083-7, S. 52 f.

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Ryan J. Mailloux: <cite style="font-style:italic">The emerging importance of the α-keto acid dehydrogenase complexes in serving as intracellular and intercellular signaling platforms for the regulation of metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Redox Biology</cite>. Band 72, Juni 2024, S. 103155, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.redox.2024.103155">10.1016/j.redox.2024.103155</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC11021975/">PMC 11021975</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2213231724001319">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyruvatdehydrogenase-Komplex&rft.atitle=The+emerging+importance+of+the+%CE%B1-keto+acid+dehydrogenase+complexes+in+serving+as+intracellular+and+intercellular+signaling+platforms+for+the+regulation+of+metabolism&rft.au=Ryan+J.+Mailloux&rft.btitle=Redox+Biology&rft.date=2024-06&rft.doi=10.1016%2Fj.redox.2024.103155&rft.genre=book&rft.pages=103155&rft.pmc=11021975&rft.volume=72" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> Katharina Munk (Hrsg.): Taschenlehrbuch Biologie: Mikrobiologie. Thieme Verlag Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144861-3, S. 355.

</li>

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<li id="cite_note-:0-25">↑ <a href="#cite_ref-:0_25-0">a</a> <a href="#cite_ref-:0_25-1">b</a> Zeinab Wehbe, Sidney Behringer, Khaled Alatibi, David Watkins, David Rosenblatt, Ute Spiekerkoetter, Sara Tucci: <cite style="font-style:italic">The emerging role of the mitochondrial fatty-acid synthase (mtFASII) in the regulation of energy metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids</cite>. Band 1864, Nr. 11, November 2019, S. 1629–1643, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.07.012">10.1016/j.bbalip.2019.07.012</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1388198119301349">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyruvatdehydrogenase-Komplex&rft.atitle=The+emerging+role+of+the+mitochondrial+fatty-acid+synthase+%28mtFASII%29+in+the+regulation+of+energy+metabolism&rft.au=Zeinab+Wehbe%2C+Sidney+Behringer%2C+Khaled+Alatibi%2C+...&rft.date=2019-11&rft.doi=10.1016%2Fj.bbalip.2019.07.012&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Molecular+and+Cell+Biology+of+Lipids&rft.pages=1629-1643&rft.volume=1864" style="display:none">

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<li id="cite_note-26"><a href="#cite_ref-26">↑</a> <a href="Hans_W._Heldt" class="mw-redirect" title="Hans W. Heldt">Hans W. Heldt</a>, <a href="Birgit_Piechulla" title="Birgit Piechulla">Birgit Piechulla</a>: Pflanzenbiochemie. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2008, ISBN 978-3-8274-1961-3, S. 354

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